Proteínas

As proteínas constituem a grande parte de todos os tecidos do corpo (pele, carne, unhas, cabelo, e outro). Cada corpo precisa de proteínas do exterior que entram com produtos alimentícios como ovos, carne, feijão, peixe, nozes, gelatina, e outros.
Não só constituem os tecidos, também as enzimas que existem muitos nos seres vivos.
As moléculas das proteinas são constituídas por aminoácidos.


Condensação e hidrólise

Além das reacções ácido/base, os aminoácidos podem participar num outro tipo de reacções químicas, i.é, condensação, de tal modo que o grupo amino de uma molécula junta-se com um grupo OH doutra molécula, assim formando água e juntando duas moléculas de aminoácido.

Exercício 8
Procure as estruturas de Valina e Alanina e mostra duas maneiras de que os dois podem juntar numa reacção de condensação, formando dipeptídeos.


Produção das proteínas

Em termos químicos, as proteínas formam-se num processo de 'policondensação' com aminoácidos (os monómeros do polímero). Podemos considerar as proteínas como copolímeros de vários tipos (até 20) de aminoácidos.
Existe uma outra aproximação da síntese das proteínas, i.é, a formação sob controle de DNA/RNA. Este assunto trata-se no parágrafo 4.2.
No esquema seguinte, os dois aminoácidos participantes encontram-se no estado de 'duplo-ião', o que não influencia nada o processo de condensação:




Aos dois lados da ligação peptídica ainda encontram-se um grupo amino e um grupo carboxílico. Portanto, ainda fica com a possibilidade de ligar com mais (outras ou iguais) aminoácidos, formando assim tri-, tetra-, oligo- e polipeptídas.
As proteínas contêm um número de aminoácidos que pode variar entre 50 e 2000 e a massa molecular varia entre 5000 e 20000.


Para recordar umas coisas estruturais:

Exercício 9
  1. Quais os aminoácidos essenciais?
  2. Porque é que são assim chamados?

Isomeria óptica

Na natureza existe um só tipo de aminoácidos, i.é, a-aminoácidos. Tem tudo a ver com o assunto "isomeria óptica".
Todos os aminoácidos que existem na natureza têm o grupo amino na posição alfa (α) relativo ao grupo carboxílico.

     
Nas figuras vemos Alanina.
Ao lado esquerdo temos α-alanina (duas vezes; as duas estruturas são iguais e não são imagens de espelho uma da outra).
Ao lado direito temos α-alanina e β-alanina, os quais são isómeros ópticos (não são iguais em termos tridimensional; são imagens de espelho uma da outra)

Exercício 10
Com estruturas, mostre as quatro formas que Alanina pode obter (sem e com cargas).
Resposta 12-10

Em baixo a estrutura de penicilina (duas vezes).


Note os grupos importantes: peptida e carboxílico e o tiazol (onde S substituiu um átomo O)

Exercício 11
Verdadeiro o falso?
  1. A formação de proteínas, sob controle do DNA, é uma polimerisação.     V/F
  2. A formação de proteínas, sob controle do DNA, é uma polihidrólise.      .V/F

Existe um aminoácido que pode criar uma outra ligação (cisteína), através duma ponte S-S.

Quando muitos aminoácidos ligam-se na formação duma polipeptida, a grande cadeia dobra-se em estruturas, primeiro dum Hélice, o que é chamada a estrutura secundária.
A estrutura primária é simplesmente a sequência dos aminoácidos.

O hélice, no seu turno, pode dobrar-se mais uma vez numa forma tridimensional: estrutura terciária.
Veja a figura em seguida:


Exercício 12
Olhe bem para a imagem e aponte a estrutura secundária, a estrutura terciária e o lugar activo da enzima (co-enzima).

São os L-aminoácidos, as pedras de construção das proteínas, que formam as próprias peptidas (ligações peptídicas) e criam os α-helices.

Estrutura primária das proteínas


A sequência dos aminoácidos nos polipeptídeos que constituem uma molécula protéica, é chamada: estrutura primária. É a sequência linear de aminoácidos.
Essa sequência é muito importante para a função da proteína.
Em geral, a substituição de um único aminoácido basta para prejudicar a actividade da proteína, com sérias consequências para o organismo.


figura: albumina, a sequência dos aminoácidos e os lugares das pontes de enxofre.

O tamanho das proteínas varia entre 50 - 2000 aminoácidos.
Uma molécula de proteína pode ser formada por uma ou mais cadeias polipeptídicas.

Exemplo:
A albumina, que é principal constituinte da clara do ovo de galinha, apresenta uma única molécula polipeptídica enrolada sobre si mesma.
Já a insulina, hormona produzida no pâncreas, é que controla o teor do açúcar glicose no sangue, é constituída por duas cadeias polipeptídica interligadas. (ver figura)

Exercício 13
Imagine uma proteína com 1000 unidades do aminoácido Valina (veja livro de tabelas).
Calcule a massa molecular.
Resposta 12-13

O aminoácido Prolina - surgindo algures numa cadeia polipeptídica - proíbe, disturba a formação dos α-helices porque não podem formar pontes de hidrogénio (não há polaridade).

Exemplo:


A anemia 'falciforme', ou siclemia, é uma forma hereditária de anemia causada pela troca de um único aminoácido em uma das cadeias polipeptídica da hemoglobina da pessoa. (ver figura.)
A estrutura primária é simplesmente a sequência dos aminoácidos.
O hélice, no seu turno, pode dobrar-se mais uma vez numa forma tridimensional: estrutura terciária.
Veja a figura em seguida:

Estrutura secundária das proteínas

As cadeias polipeptídicas se enrolam sobre si mesmas, assumindo geralmente forma helicoidal, que lembra um fio de telefone.
Esse enrolamento é a estrutura secundária da proteína
Quando muitos aminoácidos ligam-se na formação duma polipeptida, a grande cadeia dobra-se em estruturas, primeiro dum Hélice, o que é chamada a estrutura secundária.

Estrutura terciária das proteínas


Uma cadeia polipeptídica já enrolada helicoidalmente, isto é, em estruturas secundárias, pode dobrar sobre si mesma, assumindo uma estrutura terciária.




Estrutura quaternária de proteínas


Nas proteínas constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica, o conjunto dos polipeptídeos componentes denomina-se estrutura quaternária.

Exemplo:
No caso da hemoglobina do sangue, a união de quatro cadeias polipeptidicas, já em estruturas terciárias, forma sua estrutura quaternária.

Forças que possibilitam a formação das estruturas secundárias e terciárias
  1. Pontes de Hidrogénio
  2. Forças vanderWaals
  3. Forças dipolares
  4. Pontes de enxofre (cisteína)

Exercício 14

Estude bem o diagrama da hemoglobina e responde as perguntas:
  1. O que quer dizer 'nm'?
  2. Onde se encontra o 'helice' (helix) na enzima?
  3. Quais as forças que estabilizam o helice (indicados por pontinhos . . . . . . . )
  4. Onde localizar a coenzima?
  5. Existe na Hb uma parte inorgânica?
  6. Quais as forças que estabilizam a estrutura terciária?


Exercício 15
Verdadeiro ou falso, sobre proteínas:
Proteínas são polímeros; V / F
Proteínas têm uma estrutura primária, i.é. a sequência dos aminoácidos; V / F
Uma estrutura secundária liga várias estruturas primárias; V / F
Uma estrutura terciária é um hélice (hélix); V / F
A estrutura secundária e terciária deve sua estabilidade a ligações/pontes de H e S V / F
Proteínas podem ser desnaturadas (reversível ou irreversívelmente), implicando a sua destruição completa com álcool, com ácido, mas não com aquecimento; V / F
A estrutura primária não sofre desnaturação; só pode ser destruída num processo químico
(hidrólise aminoácidos)		 V / F
Existem proteínas estruturais (exemplo: albumina) e proteínas enzimáticas (exemplo: oxidase) V / F





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